Estudo cinético da enzima catalase (E.C. 1.11.1.6) de extrato bruto de batata doce (Ipomoea batatas) - Belo, Matheus Felipe Rocha Ferraz; Souza, André Luis Fachini (Scientia Plena, 2016)
Este trabalho utilizou um extrato bruto de batata doce (Ipomoea batatas) para estudar o efeito da variação de alguns parâmetros cinéticos (pH, temperatura, concentração de enzima e substrato) sobre a atividade da enzima catalase (hidroperoxidase, E.C. 1.11.1.6). Esta enzima está presente na maioria dos organismos e serve para proteger a célula de espécies reativas de oxigênio, subproduto de algumas reações metabólicas e responsáveis pelo estresse oxidativo. Os resultados obtidos sugerem que a catalase de batata doce apresenta estabilidade e atividade catalítica máxima na faixa de pH 6,0 – 9,0 e de temperatura 25 – 30 °C, utilizando-se para ensaios da variação de concentração de enzima e substrato pH 7,0 e temperatura de 30 °C. A catalase foi ensaiada quanto a variação da concentração de substrato de acordo com a cinética de Michaelis-Menten, apresentando um valor aparente de velocidade máxima (Vmáx) de 0,31 mol/L/min. e Km aparente de 0,19 mol/L.